트립신의 구조를 엑스레이로 촬영해 분석한 것.
1. 개요
Trypsin이자에서 분비되어 작은창자에서 작용하는 단백질 분해 효소를 말하며 펩신과 함께 가장 주요한 소화 효소로 인식된다. 엔도펩티데이스(Endopeptidase)이자 세린단백질 가수분해 효소[1]의 하나이다.
2. 역사
1874년 독일의 생리학자인 빌헬름 퀴네(Wilhelm Kühne)[2]가 명명했으며 1931년 또다른 생리학자인 쿠니츠(Kunitz)[3]가 결정화했다.3. 특징
촉매 메커니즘상 히스티딘, 아스파르트산, 세린으로 구성된 세작용기 촉매를 가지고 있으며, 인체의 트립신의 경우 작동 온도는 37°C이고 분자량은 23,000 정도이다.4. 역할
당연하겠지만 뭇 효소가 그렇듯 이 녀석도 생명 활동에서 굉장히 중요한 역할을 차지하고 있다. 트립신은 음식물로 섭취된 단백질을 분해하여 소화를 돕는다. 이 물질은 폴리펩타이드와 소수의 아미노산으로, ph8 정도에서 가장 활발하게 분해한다. 트립신은 단일 물질이 아닌 몇 가지 효소의 혼합물로 알려져 있다. 이자에서는 트립신의 효소 전구체인 트립시노젠을 키모트립시노겐(Chymotrypsinogen), 카복시펩티데이스, 엘라스틴 가수분해효소와 함께 이자액으로 분비하는데 우리 몸의 소장에서는 이 트립시노젠을 트립신으로 활성시킨다. 그런 다음 트립신이 다시 키모트립시노겐을 트립신과는 또 다른 효소인 키모트립신(Chymotrypsin)으로 활성시킨다. 이 활성화 작용에서 필요한 것은 소장 점막에서 분비되는 장액 속의 엔트로키네이스. 트립신은 촉매가 되어 위에서 한번 가수분해된 단백질을 십이지장과 작은창자에서 다시 가수분해해서 작은 펩타이드로 만든다. 이것은 다시 펩티데이스에 의해 최종적으로 아미노산으로 분해된다. 아미노산으로 분해하는 과정에서 트립신은 라이신이나 아르기닌 부분을, 키모트립신은 트립토판, 페닐알라닌, 티로신 부분을, 엘라스틴 가수분해효소는 알라닌을 주로 분해하기 때문에 서로 역할이 겹치지 않게 단백질을 분해할 수 있다. 수많은 척추동물들의 소화기에서 발견되며 주로 카복실산 쪽을 쪼개는 효소 역할을 맡는다. 펩타이드 아미노산 서열 중에서 아르기닌과 라이신 뒤를 가수분해하는 분해 기작을 지니는데, 프롤린이 첨가되어 있을 경우에는 아예 분해시킬 수 없다. 생물덕들에게는 똑 떨어지게 자를 곳만 자르기로 이름난 효소.5. EDTA와의 관계
트립신은 특히 EDTA(에틸렌다이아민테트라아세트산)와는 여러모로 관계가 많은 효소인데, EDTA는 원래 4개의 카복실산염과 2개의 아민기를 매개로 해 금속과 결합하는 결정성 가루 물질이다. 그런데 트립신을 녹인 용액에 EDTA가 첨가된 트립신-EDTA는 세포를 떼어내어 페트리 접시 속에 세포배양을 하는 작업에 쓰인다. 물론 보통 트립신-EDTA 용액에서 트립신이 차지하는 비율은 0.25% 정도로 별로 안 된다.6. 질병과의 관계
단백질 분해에 중요한 역할을 하는 효소이기 때문에 췌장염 등에 걸려서 이게 제대로 분비되지 않으면 상당히 곤란해진다. 또한 낭포성 섬유증 환자의 경우 점막에 땡땡 부어오른 덩어리가 아예 트립신과 키모트립신이 분비되는 길을 막아버리기 때문에 소화가 제대로 되지 않는다. 낭포성 섬유증은 보통 기도의 점막 팽창과 함께 오기 때문에 이 병에 걸린 환자는 제대로 숨쉬는 것도 먹는 것도 어렵게 되니 죽을 지경이다.췌장염의 주 원인 중 하나이다.